WSR093 Vitamin B6, Niacinamid und Biotin

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp erneut über Vitamine. Diesmal haben sie sich Vitamin B6, Nicotinamid und Biotin vorgenommen.

Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+.
Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H+: Anlagerung eines Hydrid-Ions (rot) an das Nicotinamid-Ring-System gemäß den roten Pfeilen. Das Proton (blau) liegt danach als freies H+ vor. Die Reaktion ist reversibel, wobei insgesamt zwei Wasserstoffatome (grün) umgesetzt werden; Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Bei Vitamin B6 gehen sie zunächst auf den Begriff der Bioäquivalenz ein. Das Vitamin kommt chemisch sowohl als Alkohol, Aldehyd als auch als Amin vor und wird während der unterschiedlichen Biosynthesereaktionen, an denen es beteiligt ist, von einer Form in die andere überführt. Hans-Dieter und Bernd betrachten den Mechanismus der Bildung biogener Amine im Detail und erklären auch den Unterschied zwischen Aldiminen und Ketiminen.
Bei Nicotinamid erklären sie den Aufbau von NAD⁺ und besprechen insbesondere die Reaktion von NAD⁺ zu NADH + H⁺ als zentrale Funktion für die Rolle von Nicotinamid im Stoffwechsel.
Abschließend besprechen sie die Struktur von Biotin und erläutern seine Funktion als CO₂-Träger („Scavenger“) im Körper. Dabei fängt Biotin freigesetztes CO₂ ein, das anschließend in zahlreichen biochemischen Reaktionen verwendet werden kann.

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WSR090 Einführung in die Vitamine, B1 Thiamin und B2 Riboflavin

In dieser Episode sprechen Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp über Vitamine.
Nach einer kurzen Einführung zu den besonderen Aufgaben der Vitamine und ihrer Einteilung in wasser- bzw. fettlösliche Vitamine konzentrieren sie sich in dieser Episode auf den Vitamin-B-Komplex, insbesondere auf die Vitamine B₁ und B₂.

Umlagerung des TPP zum Carbanion. Es wird ein Proton vom Pyrimidinring auf das Glutamat-59 (Glu59) der Pyruvatdehydrogenase übertragen. Dadurch wird das mesomere System im Pyrimidinring umgelagert (rote Pfeile). Übertragung eines Protons vom Thiazolring auf den Pyrimidinring (grüner Pfeil). Auf diese Weise entsteht das Carbanion am Thiazolkohlenstoff, während das Pyrimidinsystem von der chinoiden Imin-Form wieder in die aromatische Form übergeht. Quelle: Hans-Dieter Höltje.

Zunächst besprechen sie Vitamin B₁, auch bekannt als Thiamin. Dabei erklärt Hans-Dieter Höltje ausführlich den Pyruvatdehydrogenase-Komplex und beschreibt detailliert die drei Schritte dieses Enzyms sowie die Rolle des Thiamins im aktiven Zentrum. Er zeigt, wie der aus Pyruvat entstehende Hydroxyethylrest zunächst in einen Acetylrest umgewandelt wird, der anschließend auf eine Liponsäure und schließlich auf Coenzym A übertragen wird.
Im zweiten Teil sprechen Hans-Dieter und Bernd über Vitamin B₂, also Riboflavin, und seine Funktion im Körper als Bestandteil von FAD bzw. FADH₂. Dabei erläutern sie, wie sich das mesomere System in einem Teil des Moleküls während der Reduktionsreaktion verändert.

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WSR050 Betablocker und Calciumkanalblocker gegen Bluthochdruck

In dieser Episode nehmen sich Hans-Dieter Höltje und Bernd Rupp Betablocker und Calciumkanalblocker als Antihypertonika vor, blicken aber zuerst zurück auf das Jahr 2021 und sprechen über einige Pläne für 2022.

Die Struktur der Dihydropyridine
Die Struktur der Dihydropyridine in der Darstellung analog zu einem Stuhl; Quelle: Vorlesung Prof. Dr. Dr. Hans-Dieter Höltje

Hans-Dieter beschreibt den Sympathikus und  den Parasympathikus als Steuersysteme im Körper; wie die Neurotransmitter Noradrenalin und Acetylcholin die jeweiligen Systeme anregen und wie die Betablocker auf die Regulation des Blutdrucks wirken. Des Weiteren gehen Hans-Dieter und Bernd auf die Struktur der Betablocker ein,
diese kann aus dem Neurotransmitter Noradrenalin abgeleitet werden. Wie das geht, was das mit der Aminosäure Tyrosin zu tun hat, und wo die Struktur verändert werden muss, wird ausführlich am Beispiel des Betablockers Propranolol besprochen.
Bei den Calciumkanalblockern besprechen Hans-Dieter und Bernd die Dihydropyridine und deren strukturelle Eigenheiten.

Wie die letzten Male sind Hans-Dieter und Bernd wieder sehr chemisch unterwegs und freuen sich auf Feedback zu der Episode.

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WSR039 Biosynthetisches Design von Naturstoffen und gerichtete Evolution - Interview mit Dr. Hajo Kries

Bernd sitzt zusammen mit Dr. Hajo Kries und spricht über das Design von Naturstoffen. Hajo ist Wissenschaftler am  Hans-Knöll-Institut (HKI), dem Leibniz-Institut für Naturstoff-Forschung und Infektionsbiologie in Jena und leitet dort die Nachwuchsgruppe biosynthetisches Design von Naturstoffen.

Portrait von Dr. Hajo Kries
Dr. Hajo Kries

Die beiden sprechen über die Proteinsynthese in Zellen bzw. Mikroogranismen und wie man diese ändern muss, um neue Naturstoffe produzieren zu können. Hajo hat hier vor allem die Nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) im Blick, mit deren Hilfe er bisher unbekannte Peptide erzeugen möchte, die als Wirkstoffe verwendet werden können. Dabei verändert er den genetischen Code der Nichtribosomalen Peptidsyntheasen (NRPS) mit Hilfe gerichteter Evolution solange, bis das von Ihm ausgewählte Peptid von der NRPS erzeugt wird.

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Dr. Hajo Kries
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WSR011 Proteinstrukturen aufklären mit der Röntgenkristallographie - Interview mit Dr. Yvette Roske

Dr. Yvette Roske

Bernd und André waren in Berlin-Buch, am Max-Dellbrück-Centrum für molekulare Medizin (MDC), das Teil der Helmholz-Gemeinschaft ist. Dort haben wir Dr. Yvette Roske besucht, um mit ihr über ihre Arbeit an der Strukturaufklärung von Proteinen zu sprechen und wie sie dafür Proteinkristalle herstellt.

Übrigens ist das MDC direkt neben dem FMP, dem Leibniz-Forschungsinstitut für molekulare Pharmakologie, wo wir uns in Folge WSR007 Moleküle Atom für Atom untersuchen mit NMR-Spektroskopie mit Peter Schmieder unterhalten haben. „WSR011 Proteinstrukturen aufklären mit der Röntgenkristallographie – Interview mit Dr. Yvette Roske“ weiterlesen

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André Lampe
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